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http://cibnor.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1001/65| Estudio comparativo del metabolismo de purinas en el tursión (Tursiops truncatus) y en el humano | |
| Roberto Isaac López Cruz | |
| TANIA ZENTENO SAVIN | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| Hipoxia; Isquemia/reperfusión; Purina nucleósido fosforilasa; xantina oxidasa | |
| Purine metabolism is involved in several physiological processes in all organisms. Among the most important are the synthesis of nucleotides, as constituents of nucleic acids, of compounds involved in cellular signaling and of high-energy molecules. Alterations in activity of enzymes and concentrations of metabolites involved in the synthesis and catabolism of purines are related to several pathologies in humans, including conditions leading to ischemia/reperfusion and hypoxia. Marine mammals, however, can tolerate periods of hypoxia and ischemia/reperfusion associated with diving. In the purine salvage pathway, the enzyme hypoxanthine-guanine phosphorybosil transferase (HGPRT) catalyzes the transformation of hypoxanthine (HX) to inosine monophosphate (IMP); the derivatives from IMP subsequently form adenosine triphosphate (ATP). The hypothesis of this study is that bottlenose dolphins have a higher activity of HGPRT and other components of the purine recycling pathway, in comparison with humans, therefore avoiding HX and xanthine (non-recyclable purines) accumulation as well as ATP degradation associated to hypoxia and ischemia/reperfusion diving cycles. We collected 12 plasma and erythrocytes samples from human volunteers and captive dolphins. The activity of HGPRT, xanthine oxidase (XO) and purine nucleoside phosphorylase (PNP) was analyzed by spectrophotometry, and the purine metabolite concentrations were measured using high-pressure liquid chromatography (HPLC). The activity of PNP, which catalyzes the reaction to produce HX from inosine, was significantly higher in human erythrocytes than in dolphins (p = 0.001). The HGPRT activity was significantly higher in human erythrocytes than in dolphins. The activity of this enzyme in plasma from dolphins was significantly higher than in humans; additionally in humans it was below the detection limit in 58.3% of the samples. The uric acid levels in plasma from humans were 9-fold higher than in plasma from dolphins (p = 0.001). The HX concentration was 4-fold higher in plasma from dolphins than from humans (p = 0.02) [...] El metabolismo de purinas está involucrado en diversos procesos fisiológicos en todos los organismos. Entre los más importantes se encuentra la síntesis de nucleótidos, que son constituyentes de los ácidos nucleicos, la de compuestos involucrados en la señalización celular y de moléculas con enlaces de alta energía. Las alteraciones en la actividad de las enzimas y/o concentración de metabolitos involucrados en la síntesis y degradación de purinas se relacionan con numerosas patologías en humanos, incluyendo las condiciones de hipoxia e isquemia/reperfusión. Los mamíferos marinos, no obstante, pueden soportar periodos prolongados de hipoxia e isquemia/reperfusión asociados al buceo. La enzima hipoxantina-guanina fosforibosiltransferasa (HGPRT) participa en la vía del reciclado de purinas, su función es catalizar la transformación de hipoxantina (HX) a inosina monofosfato (IMP); los derivados del IMP a su vez forman parte de los nucleótidos como la adenosina trifosfato (ATP). La hipótesis de este trabajo es que los tursiones tienen una elevada actividad de la enzima HGPRT y otros componentes de la vía del reciclado de purinas, en comparación con el humano, lo que evita la acumulación de purinas como hipoxantina (HX) y xantina (purinas no reciclables), así como la degradación de ATP durante los ciclos de hipoxia e isquemia/reperfusión asociados al buceo. Se colectaron 12 muestras de plasma y eritrocitos de tursiones en cautiverio y de humanos voluntarios. La actividad de las enzimas HGPRT, xantina oxidasa (XO) y purina nucleósido fosforilasa (PNP) se analizó por espectrofotometría. La concentración de metabolitos de purinas se cuantificó mediante cromatografía líquida de alta resolución (HPLC). La actividad de la PNP, que cataliza la reacción para producir HX a partir de inosina, fue significativamente mayor en eritrocitos de humanos que de tursiones (p = 0.001). La actividad de HGPRT fue significativamente mayor en los eritrocitos de humanos que de tursiones. La actividad de esta enzima en plasma de tursiones fue significativamente mayor que en humanos; además en humanos estuvo por debajo del límite de detección en el 58.3% de las muestras. Los niveles de ácido úrico en plasma de humanos fueron 9 veces mayores que en plasma de tursiones (p = 0.001). La concentración de HX fue 4 veces mayor en plasma de tursiones que de humanos (p = 0.02) [...] | |
| Centro de Investigaciones Biológicas del Noroeste, S.C. | |
| 04-03-2016 | |
| Tesis de doctorado | |
| Español | |
| FISIOLOGÍA | |
| Aparece en las colecciones: | Tesis de Doctorado en Ciencias en el Uso, Manejo y Preservación de los Recursos Naturales |
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