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http://cibnor.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1001/2691| METALOPEPTIDASAS DIGESTIVAS DE LA FAMILIA DE LAS ASTACINAS EN Penaeus vannamei. | |
| Ana Patricia Olguín León | |
| Liliana Carolina Rojo Arreola | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución-NoComercial-SinDerivadas | |
| astacina, metalopeptidasas, zinc peptidasas, Penaeus vannamei astacin, metallopeptidase, zinc metallopeptidase, Penaeus vannamei | |
| "Las enzimas de la familia de las astacinas (M12) son metalopeptidasas extracelulares presentes en bacterias, invertebrados y vertebrados. Estas enzimas tienen una amplia diversidad estructural y funcional, en crustáceos se han descrito como enzimas participantes en la digestión del alimento, morfogénesis y formación de la matriz extracelular. Además, en Penaeus vannamei, se ha identificado una zinc metalopeptidasa cuya actividad está relacionada a los procesos de ontogenia. Esta enzima se expresa en tejidos no digestivos, sin embargo, la expresión génica es significativamente mayor en la glándula digestiva.
En el presente estudio, se identificaron secuencias de astacinas en varias especies de decápodos, las secuencias fueron localizadas en la base de datos de proteínas Non Redundant Protein Sequences del NCBI, usando la herramienta BLASTP y con base a la astacina de Astacus astacus, el prototipo de la familia M12 y la de mayor evidencia experimental. Se confirmó la presencia de astacinas varias especies de decápodos, al menos un representante en las familias Astacidae, Portunidae, Oregoniidae, Cambaridae, Nephropidae, Lithodidae y Penaeidae.
Además, se realizó un análisis más detallado de las secuencias de zinc metalopeptidasas de P. vannamei. Las secuencias fueron localizadas en la base de datos de baja redundancia UniProt, y fueron caracterizadas in silico, de esta manera se identificaron los patrones de variación de las secuencias y la heterogeneidad estructural de las proteínas, así como las variaciones de la estructura primaria y su efecto en la estructura secundaria y terciaria.
Se identificaron cuatro tipos de arquitecturas en las secuencias de astacinas de P. vannamei, que además de presentar los dominios catalíticos Astacina, se diferencian por la presencia de los dominios (módulos) no catalíticos CUB, ShK y EGF. El tipo I consta de 1 o 2 dominios CUB, el grupo II presenta 1 o 3 dominios ShK. En este trabajo se reporta por primera vez esta arquitectura de la astacina de un invertebrado no hematófago. El grupo III contiene a las astacinas monodominio, y finalmente el grupo IV incluye a secuencias con el dominio astacina trunco (no funcional) y aquellas que incluyen dominios EGF.
Finalmente, se realizó una búsqueda de astacinas monodominio de P. vannamei en las bases de datos de nucleótidos Reference RNA sequences y Transcriptome Shotgun Assembly de NCBI, para ello se usó la herramienta tBlastn con base a la secuencia de la metalopeptidasa..." "The enzymes of the astacin family (M12) are extracellular metallopeptidases present in bacteria, invertebrates and vertebrates. A wide structural and functional diversity have been described for the M12 family, in crustaceans they are involved in food digestion, morphogenesis and the formation of the extracellular matrix. Furthermore, in Penaeus vannamei, a zinc metallopeptidase has been identified with activity is related to the ontogeny development. This enzyme is expressed in non-digestive tissues; however, gene expression is significantly higher in the digestive gland. In the present study, astacin sequences from several species of decapods were identified, the sequences were located in the NCBI Non-Redundant Protein Sequences database, using the BLASTP tool, the sequence of Astacus astacus astacin (the prototype of the M12 family and the one with the most experimental evidence) was used as query. The presence of astacins was confirmed in at least one species from the Astacidae, Portunidae, Oregoniidae, Cambaridae, Nephropidae, Lithodidae and Penaeidae families. A more detailed analysis of P. vannamei zinc metallopeptidases sequences was performed. The sequences were located in UniProt, a protein database with the low redundancy, and characterized in silico. The patterns of sequence variation and the structural heterogeneity of the proteins were identified, as well as the variations of the primary structure and its effect on the secondary and tertiary structure. We identified four main architectures in astacin sequences of P. vannamei, which in addition to the Astacin catalytic domains, the non-catalytic domains CUB, ShK and EGF are present. Type I consists of 1 or 2 CUB domains, group II has 1 or 3 ShK domains, in this work, this architecture is reported for the first time in a non-hematophagous invertebrate. Group III contains single-domain astacins, and finally, group IV includes sequences with an incomplete astacin domain (non-functional) and those bearing EGF domains. Finally, a search for P. vannamei monodomain astacins was performed in the NCBI Reference RNA sequences and Transcriptome Shotgun Assembly nucleotide databases, for this, the tBlastn tool and P. vannamei metallopeptidase Mpc1 as query were used. Several sequences were found, they were grouped into 16 variants. In silico functional analyzes were performed on these. These sequences exhibit the characteristics of astacin: The motif (HEXXHXXGFXHEXXRXDR)..." | |
| Centro de Investigaciones Biológicas del Noroeste, S.C. | |
| 2022 | |
| Tesis de maestría | |
| Español | |
| ENZIMOLOGIA | |
| Aparece en las colecciones: | Tesis de Maestría en Ciencias en Uso, Manejo y Preservación de los Recursos Naturales |
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